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Bei der Produktion vieler Arzneimittel sammeln sich große Mengen umweltschädlicher Abfälle an. Um komplexe chemische Verbindungen herzustellen, werden für die einzelnen Syntheseschritte normalerweise brennbare, organische Lösungsmittel benötigt. Forscher der Universität Groningen und des Helmholtz-Instituts für Pharmazeutische Forschung Saarland (HIPS) haben nun eine überraschend einfache katalytische Methode entwickelt, die – ausgehend von recycelbarer Lignozellulose (Holzspäne) – nur zwei bis drei Syntheseschritte benötigt und Wasser als einzigen Abfall erzeugt. Ihre Ergebnisse veröffentlichten die Forscher im Fachjournal ACS Central Science.

Zellen verfügen über Abwehrprogramme, um sich gegen Bakterien oder Viren zu verteidigen. Dafür ändern die Zellen die Genexpression; es werden also vorher inaktive Gene angeschaltet oder aktive Gene nicht mehr abgelesen. Gene verschlüsseln den Bauplan für Proteine, der im ersten Schritt der Proteinherstellung in sogenannte RNA (Ribonukleinsäure) umgeschrieben wird. Nicht alle entstehenden RNA-Transkripte sind jedoch Vorlagen für die Proteinherstellung. Lange, nicht-kodierende RNAs (lncRNAs) ähneln in vielen Eigenschaften den Protein-kodierenden Boten-RNAs, werden aber nicht in Proteine übersetzt. Stattdessen interagieren lncRNAs mit DNA, RNA und Proteinen und regulieren so diverse Zellfunktionen. Die seit Juli 2019 am Helmholtz-Institut für RNA-basierte Infektionsforschung (HIRI) angesiedelte Nachwuchsgruppe „LncRNA und Infektionsbiologie“ von Dr. Mathias Munschauer erforscht die Funktion der lncRNAs in der Abwehr von Krankheitserregern. Das HIRI ist eine gemeinsame Einrichtung des Braunschweiger Helmholtz-Zentrums für Infektionsforschung (HZI) und der Julius-Maximilians-Universität Würzburg (JMU). Munschauers Nachwuchsgruppe ist die achte Forschungsgruppe, die am 2017 gegründeten HIRI ihre Arbeit aufgenommen hat.

Eine Delegation aus sieben Forschern der kanadischen Spitzenuniversität McGill war für einen zweitägigen Arbeitsbesuch am Braunschweiger Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung (HZI) zu Gast. Das HZI und die McGill University bauen aktuell eine Kooperation auf, von der die Partner starke Synergieeffekte erwarten. Insbesondere bei der individualisierten Medizin verfolgen die Einrichtungen gemeinsame inhaltliche Interessen und wollen künftig eng zusammenarbeiten.

Durch eine Grippeschutzimpfung bildet der Körper im Blut zirkulierende Antikörper, die allerdings gegen sich stetig verändernde Virusbestandteile gerichtet sind. Daher muss die Impfung jedes Jahr neu verabreicht werden. Forscher am Braunschweiger Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung (HZI) haben nun gezeigt, dass der Antikörper-unabhängige zelluläre Arm des Immunsystems ebenfalls einen Immunschutz gegen Influenza vermitteln kann. Dafür integrierten die Wissenschaftler ein Influenza-Antigen in Zytomegalieviren (CMV) und lösten eine starke Reaktion der T-Lymphozyten aus. Die Besonderheit dabei: die Hybridviren locken, wenn sie über die Nase verabreicht werden, T-Zellen aus dem Blutkreislauf in die Schleimhäute der Atemwege. Diese Immunzellen werden bei Kontakt mit Influenzaviren schnell aktiviert und dienen als Wächter, die den Viren den häufigsten Eintrittsort in den Körper versperren. Die Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift PLoS Pathogens veröffentlicht.

Das Zentrum für Individualisierte Infektionsmedizin (Centre for Individualised Infection Medicine, CiiM) gewinnt weiter an Struktur und die Etablierung schreitet mit großen Schritten voran. Seit dem Sommer 2019 wird dies durch eine neue Doppelspitze, die CiiM-Direktoren Yang Li und Markus Cornberg, begleitet.

Itaconsäure war lange Zeit nur als Stoffwechselprodukt von Pilzen bekannt. Seine Funktion war unbekannt, aber es wird seit Jahrzehnten weltweit industriell für die Kunststoffproduktion benutzt. Im Jahre 2013 wurde es überraschenderweise als wichtiges Stoffwechselprodukt im Immunsystem entdeckt. Diese neu beschriebene Rolle hat eine Suche nach klinischen Einsatzmöglichkeiten ausgelöst. Forscher des Helmholtz-Zentrums für Infektionsforschung (HZI) und des TWINCORE-Zentrums für Experimentelle und Klinische Infektionsforschung, einer gemeinsamen Einrichtung des HZI und der Medizinischen Hochschule Hannover, haben nun die Kristallstruktur des Itaconsäure-synthetisierenden Enzyms cis-Aconitat-Decarboxylase (CAD) gelöst. Ihre Ergebnisse liefern die Grundlage für ein besseres Verständnis der Itaconsäuresynthese, des Ursprungs dieses wichtigen Stoffwechselschrittes in der Evolution und die Rolle der Itaconsäure im Immunsystem. Insbesondere identifizierten die Forscher natürlich vorkommende und möglicherweise klinisch wichtige Variationen im menschlichen CAD Enzym.