Strukturbiologie biosynthetischer Enzyme

Natürliche Wirkstoffe waren immer die beste Quelle für Antibiotika. Zahlreiche Erfolgsgeschichten wie Penicillin, Streptomycin, Erythromycin und Rifamycin sind das beste Beispiel hierfür. Das Potential natürlicher Wirkstoffe wird bisher jedoch nicht ausgeschöpft. Grund dafür ist häufig ihre schwierige chemische Synthese und die geringen Erträge bei der Gewinnung der Wirkstoffe aus natürlichen Quellen. Diese Gruppe mit Sitz am Helmholtz-Institut für Pharmazeutische Forschung Saarland (HIPS) erforscht Varianten interessanter Naturstoffe, zum Beispiel um Ertrag eines natürlichen Wirkstoffes zu erhöhen.

Leitung

Ausgewählte Publikationen

Sikandar A, Franz L, Melse O, Antes I, Köhnke J (2019): Thiazoline-Specific Amidohydrolase PurAH Is the Gatekeeper of Bottromycin Biosynthesis. J Am Chem Soc. DOI: 10.1021/jacs.8b12231

Sikandar A, Cirnski K, Testolin G, Volz C, Brönstrup M, Kalinina O V, Müller R, Köhnke J (2018): Adaptation of a Bacterial Multidrug Resistance System Revealed by the Structure and Function of AlbA. J Am Chem Soc. DOI: 10.1021/jacs.8b08895

Franz L, Adam S, Santos-Aberturas J, Truman AW, Köhnke J (2017): Macroamidine formation in bottromycins is catalyzed by a divergent YcaO enzyme. J Am Chem Soc. DOI: 10.1021/jacs.7b09898

Fu, C., Sikandar, A., Donner, J., Zaburannyi, N., Herrmann, J., Reck, M., Wagner-Döbler, I.+, Köhnke J.+ and Müller, R.+ (2017): The natural product carolacton inhibits folate-dependent C1 metabolism by targeting FolD/MTHFD. Nat Comm DOI:10.1038/s41467-017-01671-5

Beshr, G., Sikandar, A., Jemiller, E.M., Klymiuk, N., Hauck, D., Wagner, S., Wolf, E., Köhnke, J.+ and Titz, A.+ (2017) Photorhabdus luminescens lectin A (PllA)-a new probe for detecting α-galactoside-terminating glycoconjugates. J Biol Chem DOI:10.1074/jbc.M117.812792

Vollständige Publikationsliste

Video

  • HIPS Infofilm

    Antibiotika-Resistenzen sind weltweit eine der großen Herausforderungen bei Infektionskrankheiten. Hier setzt das neue Helmholtz-Institut für Pharmazeutische Forschung Saarland (HIPS) an.

  • Oberfläche des Enzyms PurAH

    Die Oberfläche des Enzyms PurAH mit den beiden katalytischen Zink Ionen (graue Kugeln) im katalytischen Zentrum.

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