Struktur und Funktion der Proteine

Der Schlüssel zu neuen Angriffspunkten gegen Krankheitserreger steckt im Detail, genauer: in Proteinen, über die die Krankheitserreger mit ihren Wirten in Kontakt treten oder die sie für lebenswichtige Stoffwechselprozesse benötigen. Die Wirkungsweise dieser Eiweißstoffe lässt sich verstehen, wenn man ihre dreidimensionale Struktur kennt. Unsere Wissenschaftler setzen hierfür moderne Techniken wie die Röntgenstrukturanalyse, Kernresonanzspektroskopie (NMR) und Massenspektrometrie ein.

Leitung

Unsere Forschung

Unsere Wissenschaftler untersuchen Proteine aus mikrobiellen Krankheitserregern und versuchen zu verstehen, welche Aufgabe sie haben und wie sie im Detail funktionieren. Die Erreger unterlaufen gezielt die Prozesse der Wirtszelle und inhibieren Zellmechanismen, um Zellfunktionen umzuprogrammieren und das Immunsystem zu täuschen oder zu schwächen. Auf diese Weise schaffen sie es, in die Wirtszelle einzudringen, in bestimmten Nischen zu überleben oder sich im Wirt auszubreiten.

Als wichtigstes Modellsystem dient unseren Wissenschaftlern das Bakterium Pseudomonas aeruginosa, das als Krankenhauskeim zu trauriger Berühmtheit gelangt ist. Es löst zahlreiche Infektionen im Krankenhausalltag aus und ist zudem für die geringe Lebenserwartung von Mukoviszidosepatienten verantwortlich.

Wichtig für die Pathogenität von P. aeruginosa sind Phenazine. Das sind stickstoffhaltige aromatische Verbindungen, die von vielen bakteriellen Mikroorganismen hergestellt und teilweise in großen Mengen in die Umgebung abgegeben werden. Aufgrund ihrer Redoxaktivität können Phenazine Sauerstoff zu reaktiven Sauerstoffspezies reduzieren, die für viele Organismen toxisch sind.

Es hat sich gezeigt, dass Pyocyanin – das Phenazin in P. aeruginosa - für das Überleben des Bakteriums wichtig ist. Daher ist der Phenazinstoffwechsel ein attraktives Angriffsziel für neue Medikamente. Unsere Wissenschaftler untersuchen auf molekularer Ebene die Wirkungs-, Regulations- und Steuerungsmechanismen, die hinter diesem zentralen Molekül stehen.

Denn kennen die Forscher die Strukturen der Proteine, die an diesen Prozessen beteiligt sind, können sie Rückschlüsse auf ihre Funktion ziehen – und so nach Molekülen suchen, die diese Schnittstelle belegen und damit die Funktion der Bakterien selbst oder deren molekulare Wechselwirkungen mit dem Wirt stören.

Bachelor- & Masterarbeiten
Sie haben Interesse an einer Bachelor- oder Masterarbeit? Wir freuen uns auf Ihre Anfrage!

Video

  • Doppelt aktiviert besser

    Bakterien ist jedes Mittel recht, um einen Organismus zu infizieren. Sie dringen in Zellen ein, wandern durch den Körper, täuschen das Immunsystem oder missbrauchen Abläufe der Wirtszelle für ihre Zwecke. Jedes Bakterium hat dabei seine eigene Methode. Welche Mechanismen Listeria-Bakterien nutzen, haben jetzt Strukturbiologen des Helmholtz-Zentrums für Infektionsforschung (HZI) in Braunschweig herausgefunden. Der Trick der Erreger: Sie binden mit zwei Invasionsproteinen an einen Rezeptor auf menschlichen Zellen und lassen sich in die Zelle einschleusen. Diese Eintrittskarte ist eigentlich für Faktoren reserviert, die das Zellwachstum und die Wundheilung steuern. Sehen Sie, wie Professor Dirk Heinz und seine Arbeitsgruppe den Bakterien auf die Spur gekommen sind…
    Länge 06:15

  • Beweglichkeit des Proteinkomplexes PqsBC

    PqsBC kommt in verschiedenen konformationellen Zuständen vor. Durch Computersimulation lässt sich daraus ein dynamischer Mechanismus ableiten, in dem PqsBC durch Zuklappen das Molekül mit der Fettsäurekette binden kann.

DruckenPer Mail versendenTeilen