Hans Brandstetter "Structural basis for activity regulation and substrate specificity in clostridial collagenases G, H and T"

HIPS Talk

  • Überblick

    Summary  

    Clostridial collagenases are among the most efficient enzymes to degrade collagen, by far the most predominant protein in man. In this presentation I will present crystal structures of three clostridial collagenase isoforms (ColG, ColH and ColT). The comparison of unliganded and liganded structures reveal a quaternary subdomain dynamics. In the unliganded ColH structure this globular dynamics is modulated by an aspartate switch motion that binds to the catalytic zinc. We further identified a calcium binding site in proximity to the catalytic zinc. Both ions are required for full activity, explaining why calcium critically affects the enzymatic activity of clostridial collagenases. Our studies further reveal that loops close to the active site thus serve as characteristic substrate selectivity filter. These elements explain the distinct peptidolytic and collagenolytic activities of these enzymes and provide a rational to engineer collagenases with customized substrate specificity as well as for inhibitor design.

    CV

    Hans Brandstetter received a Ph.D. in chemistry summa cum laude from the Technical University of Munich in 1994. He conducted postdoctoral research at the Massachusetts Institute of Technology and Harvard Medical School, Cambridge/Boston, and Max-Planck-Institute, Martinsried. In 2003 he was appointed Chief Scientific Officer at proteros GmbH, Martinsried/Munich. Dr. Brandstetter was recruited to the University of Salzburg in 2005. Since 2012 he serves as the Head of the Department of Molecular Biology. My primary research interest is directed towards the structure, mechanism and regulation of proteolytic enzymes, in particular in the field of immunology, host-pathogen interaction and blood coagulation. Reflecting this interest, Hans Brandstetter is organizing an annual Winterschool on proteases with a more than 30 years tradition (www.uni-salzburg.at/tiers).


    Datum: 17.09.2013, 17:00

    Veranstaltungsort

    Universität des Saarlandes

    Gebäude und Raum

    Raum 02 in Gebäude B2.1

    Referent

    Johann Brandstetter,
    Universität Salzburg

    Gastgeber

    Dr. Rolf W. Hartmann

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    Das HIPS-Gebäude befindet sich am Osteingang des Saarbrücker Campuses der Universität des Saarlandes. Der Campus liegt vor den Toren der Innenstadt in einem Waldgebiet. Saarbrücken ist die Hauptstadt des Saarlandes, welches im Südwesten Deutschlands liegt und gemeinsame Grenzen mit Frankreich und Luxemburg besitzt.

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    Helmholtz-Institut für Pharmazeutische Forschung Saarland (HIPS)
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    Ausfahrt Nr. 6, "St. Ingbert-West/Universität" der Beschilderung "Universität Ost" folgen (ca. 6 km)

    Mit dem Zug

    • ICE/TGV- und Intercity-Bahnhof Saarbrücken Hbf
    • man kann den Campus mit Öffentlichen Verkehrsmitteln vom Hauptbahnhof (Linien 112, 124) und aus dem Stadtzentrum (Linien 101, 102, 109, 111) innerhalb von ca. 15 min. erreichen 

    (siehe www.bahn.de/p/view/index.shtml)


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